1. 단백질 (Protein)
ㅇ 매우 크고 복잡한 천연 고분자
- 거대한 구 모양 또는 섬유 모양의 분자
- 그 종류 만 수만여종이 넘음
ㅇ 생체 분자 중 가장 넓은 기능을 갖음
2. 단백질의 특징
ㅇ 살아있는 세포에 존재
- 생명체 조직 형성의 중요 구조물
ㅇ 생체 작용
- 촉매 작용
- 산소의 운반(헤모글로빈) 및 저장
- 특정 생체 과정을 조절하는 호르몬(세포 간 정보 전달) 등
ㅇ 기능상/구조상 구분
- 섬유상 단백질 (fibrous protein) : 다양한 조직의 구조 형성 및 강도 유지
. 폴리펩타이드 사슬이 나란히 연결된 필라멘트 모양을 이룸
. 질기고 물에 불용성
. 例) 콜라겐, 엘라스틴 등
- 구상 단백질 (globular protein) : 생명 유지에 필요한 각종 대사 작용 등에 참여
. 촘촘히 감겨 공 같은 모양을 이룸
. 물에 용해성 있고, 이동성 있어, 운반체 역할 가능 (例, 헤모글로빈)
. 각종 효소 (例, 아밀라아제 등)
ㅇ 인체 구성에 필요 : (인체의 약 15% 정도)
- 단백질 종류 : 약 10만종에 이른다고 함
- 단백질 분해 : 소화 효소에 의해 분해되어,
. 아미노산 또는 아미노산 수개 정도로 이어진, 펩티드 사슬이 됨
- 단백질 생성 : 유전자를 바탕으로 세포 내에서 만들어짐
. 어떤 아미노산이 어떤 순서로 연결되느냐를,
. 유전 정보(세포 핵 속의 DNA)에 기록되어,
. 이에 의해 그 성질이 결정되면서 만들어짐
ㅇ 몰질량이, 6,000~1,000,000인 일종의 천연 고분자
3. 단백질의 구성 및 구조
ㅇ 단백질의 구성
- 탄소,수소,산소,질소, 그리고 기타 원소(황 등)들로 구성
. 특히, 질소 포함은 다른 영양소와 구분됨 (탄수화물,지질에는 질소가 포함 안됨)
ㅇ 단백질의 구조
- 기본 구조 : 기본적으로, 아미노산이 종류별로 일렬로 길게 사슬 처럼 늘어뜨려진 형태
. 아미노산 사슬의 길이는, 수십개에서 만개 정도에 이름
. 통상, 20 종류의 아미노산이 순서 배열되어, 수백 이상의 아미노산 사슬을 형성
- 기본 단위 : 20가지 아미노산
. 작은 분자인 20 종류의 아미노산이라는 기초 물질들이,
. 펩티드 결합을 통해, 곁가지 없이 사슬 처럼 길게 연결된,
. 긴 중합체 (거대 분자)
- 구조 형태 : 나선형, 병풍형 등
4. 아미노산 (Amino Acid)
ㅇ 기본 구조 : α-아미노산(α-amino acid)
- 염기성인 아민기(-NH2)와 산성인 카르복실기(-COOH)가,
- 동일 탄소(α-C,α 탄소)에 결합되어 있는 분자
- 즉, 카르복실산의 총칭
ㅇ 세부 구성 : R기, 아미노기(-NH2), 카르복실기(-COOH)
- R기 : H, CH3, 또는 더 복잡한 치환기를 나타냄 (20 종류)
. 겹사슬(side chain) : 아미노산 종류에 따라 겹사슬의 구조가 다름
ㅇ 아미노산 종류 : 20가지
* (곁사슬인 R기 에 따라 크게, 극성 집단 및 비극성 집단으로 구분)
- 비극성 곁사슬 : 대부분 탄소와 수소를 포함. 소수성.
. 글라이신, 알라닌, 프롤린, 페닐 알라닌, 아이소루신, 트립토판, 메싸이오닌, 루신, 발린
- 극성 곁사슬 : 다수의 질소와 산소 원자를 포함. 친수성.
. 세린, 글루타민, 타이로신, 히스티딘, 아스파라진, 트레오닌, 아스파트산, 시스테인,
글루탐산, 라이신, 아르지닌
* (필수 아미노산 8개 : 인체 내 생성 안되므로, 반드시 음식으로 섭취 필요)
- 발린,류신,이소류신,페닐알라닌,트립토판,트레오닌,메타오닌,리신
* (비 필수 아미노산 12개 : 인체 내 생성 가능)
- 히스티딘,글루타민,글리신,알라닌,프롤린,세린,시스테인,아스파르트산,아스파라긴,
글루탐산,티로신,아르기닌
* 글리신 (glycine, Gly) : 가장 단순, 겹사슬이 단 1개의 수소 원자
ㅇ 단백질 분자를 형성하기 위해,
- 한 아미노산과 다른 아미노산 사이에 펩티드 결합을 형성함
5. 펩타이드 결합 및 폴리펩타이드 결합
ㅇ 펩타이드 결합, 펩티드 결합 (peptide bond)
- 한 아미노산 분자의 카르복실기(-COOH)와
또 다른 아미노산 분자의 아미노기(-NH2) 사이에서,
- 탈수 축합하면, ☞ 탈수 반응, 축합 반응 참조
. 즉, H2O를 제거(탈수)하면,
- 아마이드가 생기며,
- 이때의 아마이드를, `펩타이드`라고 함
ㅇ 펩타이드, 단백질 비교
- 통상, 50개 이하 아미노산 사슬을 갖으면 펩타이드,
- 그 이상의 긴 사슬을 갖을 경우에 단백질이라고 함
ㅇ 폴리펩타이드 결합
- 펩타이드에 다른 아미노산이 펩타이드 결합하면서,
- 축합 반응이 계속 일어나고,
- 이들이 사슬 처럼 길게 늘어나면서,
- 아미노산의 고분자인 폴리펩타이드가 되고,
- 이로써, 단백질이 형성됨
※ 20개 아미노산 종류별로 순서에 관계없이 연결시키는 방법은,
- 무한대로 조합이 가능하여, 수많은 단백질이 합성될 수 있음
. 즉, 아미노산의 종류, 개수, 배열 순서에 따라, 서로 다른 단백질이 만들어짐
6. [참고사항]
ㅇ 콜라젠, 콜라겐 (Collagen : 아교질)
- 피부,혈관,뼈,치아,근육,연골,힘줄 등 결합조직을 서로 붙들어주는 구조 단백질
. 조직의 강도와 탄력성을 유지시키는 등
- 포유 동물인 경우 전체 단백질의 1/3 이라고 함
ㅇ 케라틴 (Keratin)
- 머리털,손톱,피부 등 상피구조의 기본을 형성하는 단백질
ㅇ 단백질의 변성 및 응집
- 변성 (denaturation)
. 단백질 구조가 물리적,화학적 요인에 의해 변형되어, 단백질 고유의 성질을 잃는 현상
.. 팹티드 결합의 분해가 아닌, 모양의 변화
. 단백질 분자에서, 뒤틀림,회전이 일어나며, 수소결합이 파괴되고,
. 이로인해 덜 구조적,덜 치밀한 구조로 바뀌면서, 분자가 펼쳐지는 현상
. 이때, 단백질 특성의 일부가 약해지거나 소실됨
- 응집 (coagulation)
. 액체 형상이, 부드러운 반 고체 응집물(고형물)으로 변화되는 것
- 변성이 일어나는 요인들
. 열, 냉동, 압력, 특정 화합물의 첨가, 기계적 작용 등
ㅇ 단백질의 합성
- 20종의 아미노산이 어떠한 순서로 이어지느냐에 따라 단백질의 성질이 결정되며,
. 이렇게 아미노산의 순서를 정하는 것이 DNA의 정보 임
- 단백질은, 전사와 번역의 2단계로 만들어짐
. 전사 (轉寫) : DNA의 정보를 복사한 RNA라는 끈 모양의 분자를 만드는 공정
.. 핵 안에서 이루어짐
. 번역 (廳譯) : mRNA의 정보에 따라 아미노산을 붙여 나가는 공정